Zmiany w strukturze i czynności błony podstawnej stanowią zasadniczy element mikroangiopatii cukrzycowej i w ciągu ostatnich lat błona ta stała się przedmiotem szczególnego zainteresowania. Skład i struktura błony podstawnej. Błona podstawna jest utworzona przez substancję bezpostaciową o dużej gęstości elektronowej, mieszczącą się na zewnątrz błony komórkowej i oddzielającą komórkę od przylegających tkanek. Spełnia ona 2 ważne funkcje: jest półprzepuszczalnym filtrem oraz stanowi podporę i (lub) łącznik między warstwą komórek a przylegającą tkanką łączną. Mimo bezpostaciowego wyglądu w mikroskopie elektronowym można wyróżnić w niej cienkie włókienka o średnicy 30—40 nm (A) oraz drobnoziarnistą, substancję podstawową. Głównym składnikiem włókienek jest kolagen, zaś substancji podstawowej — glikozaminoglikany (mukopplisacharydy) i niekolagenowe glikoproteiny. Na część węglowodanową przypada około 10% suchej masy błony. Kolagen błony podstawnej różni się od kolagenu tkanki łącznej większą zawartością hydroksylizyny i hydroksyproliny (3-OH-proliny) oraz związanych z tymi aminokwasami cząsteczek galaktozyloglukozy, obecnością heteropolisacharydów, a także dużej ilości cysteiny, mniejszą natomiast zawartością alaniny. Poza różnicą składu cechuje go także odmienna struktura. W przeciwieństwie do kolagenu tkanki łącznej, w którym podstawową jednostkę stanowi spiralny łańcuch a! o masie cząsteczkowej około 95 000, w kolagenie błony podstawnej długość spiralnych łańcuchów jest różna, przy czym są one połączone „koniec do końca” na przemian z niespiralnymi łańcuchami polipeptydowymi o odmiennym składzie, połączonymi z kolei poprzecznie wiązaniami dwusiarczkowymi. Prawdopodobnie struktura tych nitek jest rozmaita w różnych błonach podstawnych. Podług niektórych badaczy podstawowym składnikiem włókienek błony podstawnej jest cząsteczka prokolagenu (o masie cząsteczkowej około 150 000), zawierająca w środku właściwy spiralny łańcuch kolagenu, a po obu końcach niespiralne propeptydy o odmiennym składzie. Zróżnicowanie genetyczne prokolagenu może tłumaczyć różne długości łańcuchów kolagenu, jaki uzyskiwano z różnych błon podstawnych. W procesie dojrzewania kolagenu istotnymi etapami są: hydroksylacja lizyny i proliny do hydroksylizyny i hydroksyproliny, katalizowana przez swoiste hydrolazy, oraz następcza glikozylacja, polegająca na przyłączeniu do tych hydroksyaminokwasów galaktozy i glukozy za pomocą wiązania glikozydowego przy udziale swoistych transferaz: galąktozowej i glukozowej. Odrębna transferaza katalizuje przyłączenie do argininy wspomnianych wyżej grup heterpolisacharydów. Przeciętnie na 10 cząsteczek disacharydu przypada jedna cząsteczka hetropolisacharydu. Niewiele wiadomo o katabolizmie kolagenu błony podstawnej. Badania innych glikoprotein wskazują, że białka te są rozkładane do aminokwasów przy udziale proteaz, zaś część węglowodanowa jest degradowana przez swoiste glikozydazy. W substancji podstawowej błony podstawnej głównym składnikiem są glikozaminoglikany (m.in. siarczan heparanu i kwas hialuronowy), uformowane w postaci proteoglikanów. Są to duże kompleksy, składające się z jądra białkowego i przyłączonych do niego licznych glikozaminoglikanów, kwasu hialuronowego i białka stabilizującego strukturę tych agregatów. Prawdopodobnie glikozaminoglikany przesądzają o właściwości filtracyjnej błony podstawnej. Obok proteoglikanów innym komponentem substancji podstawowej błony podstawnej są niekolagenowe glikoproteiny. Przypuszcza się, że różnica pomiędzy anatomicznymi odmianami błony podstawnej w większym stopniu dotyczy zawartości i składu proteoglikanów i niekolagenowych glikoprotein niż kolagenu.
Najnowsze komentarze