Insulina

Insulina jest białkiem o masie cząsteczkowej około 6000 (masa cząsteczkowa insuliny ludzkiej wynosi 5808, insuliny wieprzowej — 5778, insuliny wołowej — 5734, insuliny owczej — 5704), złożonym z 51 a-aminokwasów, uszeregowanych w dwa łańcuchy polipeptydowe A i B, połączone dwoma mostami dwusiarczkowymi. Aminokwasem N-końcowym łańcucha A jest glicyna, łańcucha B — fenyloalanina. Łańcuch A składa się z 21 aminokwasów i ma charakter kwaśny, łańcuch B zawiera 30 aminokwasów i oddziałuje zasadowo. Zmienność gatunkowa składu aminokwasowego insuliny jest niewielka, około 3—4%, przy czym najczęściej stosowane w lecznictwie insuliny uzyskane z trzustek różnych gatunków zwierząt różnią się przede wszystkim składem aminokwasów w pozycji 8, 9 i 10 łańcucha A oraz w pozycji 30 łańcucha B. Zasadniczo u jednego gatunku stwierdza się tylko jeden rodzaj insuliny. Jedynie u szczura, myszy i myszy kolczastej (Acomys cahiiinus) spośród ssaków oraz u niektórych gatunków ryb stwierdzono wytwarzanie genetycznych wariantów insuliny. Z trzustki szczura otrzymano dwa rodzaje insuliny, które różnią się między sobą rodzajem aminokwasu w pozycji 29 łańcucha B, którym jest w typie 1 (podobnie jak u człowieka) lizyna, w typie 2 — metionina. Insulina wszystkich dotąd zbadanych zwierząt zawiera 4 reszty tyrozynowe: w pozycji 14 i 19 łańcucha A oraz w pozycji 16 i 26 łańcucha B.