Unieczynnienie insuliny następuje również w razie redukcji 1/3 grup sulfhydrylowych, enzymatycznego trawienia wiązań peptydowych wewnątrz cząsteczki, estryfikacji grup karboksylowych, destrukcji grup aminowych. Podobny efekt daje całkowite jodowanie cząsteczki tego hormonu. Z drugiej strony zastąpienie grup aminowych alifatycznymi grupami hydroksylowymi, estryfikacja grup alkoholowych oraz częściowe jodowanie albo zupełnie nie zmniejszają aktywności biologicznej insuliny, albo też ograniczają ją w stopniu niewielkim i odwracalnie. Insulinę inaktywują także promienie rentgenowskie przez wpływ na grupy polarne i aromatyczne oraz promienie nadfioletowe przez uszkodzenie reszt cystyny i tyrozyny. Insulina krystalizuje w punkcie izoelektrycznym pH = 5,5—5,6 w obecności jonów metali dwuwartościowych, jak Zn2+, Co2+, Cd2+. Jeden atom metalu przypada na 2 cząsteczki insuliny (jeden dimer), tak więc zawartość metali w kryształach tego hormonu jest proporcjonalna do ich masy atomowej. Kryształy zawierające metal mają formę romboedralną. Krystalizacja insuliny może odbywać się także bez obecności jonów metali, w środowisku silnie kwaśnym (pH = 2—3,5), a powstałe wówczas kryształy mają formę ortoromboidalną. Insulina występuje w postaci monomerycznej, czyli jako pojedyncza cząsteczka odpowiadająca wzorowi chemicznemu ustal-onemu przez Sangera, tylko w bardzo rozcieńczonych roztworach o małym pH. W miarę zwiększania stężenia roztworu, wzrostu jego pH, dodawania jonów metali dwuwartościowych pojedyncze cząsteczki łączą się w pary, dimery o masie cząsteczkowej około 12 000. W kryształach insulina występuje w postaci heksamerów, utworzonych przez 3 dimery, przypominających spłaszczoną kulę o potrójnej osi i wysokości 30 nm.
Najnowsze komentarze