Inhibitory białkowe

Opisano występowanie w surowicy następujących białkowych inhibitorów: 1. W 1953 r. Bornstein i Park wykazali w surowicy zwierząt z cukrzycą alloksanową, a później także u ludzi chorych na cukrzycę, obecność lipoproteiny hamującej wpływ insuliny na zużytkowanie glukozy przez przeponę szczura. Aktywność tej lipoproteiny była zależna od hormonu wzrostu oraz hormonów kory nadnerczy i wiązano ją z hamowaniem fosforylacji glukozy (heksokinazy). 2. W przebiegu kwasicy ketonowej Field i Stetten opisali pojawienie się w surowicy substancji białkowej, należącej do frakcji globulin, ale niezależnej od hormonu wzrostu, która również hamowała działanie insuliny in vitro. Później doniesiono o występowaniu w surowicy chorych na cukrzycę inhibitora białkowego, występującego we frakcji globulin a2, którego aktywność zwiększała się bardzo znacznie w kwasicy cukrzycowej. Pojawieniem się w surowicy (lub zwiększeniem aktywności) białkowych inhibitorów w surowicy tłumaczono insulinooporność, która występuje w tej fazie choroby. 3. W 1958 r. Vallance-Owen i wsp. donieśli, że pewna frakcja albumin hamuje aktywność insuliny in vitro i nazwali ją synalbuminą. W toku dalszych badań autorzy ci wyrazili pogląd, że synalbumina jest łańcuchem B cząsteczki insuliny i że jej działanie hamujące czynność tego hormonu jest wynikiem konkurencyjnego udziału w procesach wymagających udziału insuliny. Synalbuminę stwierdzono we krwi zarówno w cukrzycy jawnej, jak i w stanach utajonej nietolerancji węglowodanów i na tych obserwacjach oparto hipotezę sugerującą, że jej obecność we krwi jest wyrazem zaburzenia biosyntezy insuliny przekazywanego jako autosomalna cecha dominująca. Inni autorzy jednak nie potwierdzili tych spostrzeżeń i patofizjologiczne znaczenie synalbuminy budzi dzisiaj wiele wątpliwości.